Válasz:
Az alloszterikus enzimek olyan enzimek, amelyek az effektor kötődése után megváltoztatják konformációs együttesüket.
Magyarázat:
Minden enzim tartalmaz egy aktív helyet, az enzim helyét, ahol az specifikus reakcióját katalizálja. Az alloszterikus enzim azonban egy második típusú, az alloszterikus helynek nevezett helyet tartalmaz. Ez a hely egy nem szubsztrát molekula kötődése révén befolyásolja az enzim aktivitását.
Az alloszterikus enzimek képesek reagálni a különböző körülményekre a környezetükben. Az alloszterikus enzimek másik fontos jellemzője, hogy több polipeptidláncból állnak, több aktív és alloszterikus helyen.
Az alloszteria döntő szerepet játszik számos alapvető biológiai folyamatban, mint a sejtjelzés és az anyagcsere szabályozása.
Az enzim, amely megkönnyíti az ETC 3-foszfoglicerinsav belső átrendeződését a 2-foszfoglicerinsavhoz?
Phosphoglyceromutase ... Ó, és ez megtalálható a glikolízis útján, nem pedig az ETC-n. Még egyszer köszönet Roche-nek a képért: http://biochemical-pathways.com/#/map/1
Mi befolyásolja az enzim reakciósebességét?
Néhány változó a pH, az enzim koncentrációja, a hőmérséklet és a szubsztrát koncentrációja. A főbb (és az egyetlen, amire valószínűleg tudnia kell a tesztet) a hőmérséklet. Ahogy a hőmérséklet és a pH eléri az optimális pontokat, az enzimaktivitás emelkedik. Íme egy grafikon, hogy megjelenítse azt. http://classes.midlandstech.edu/carterp/courses/bio225/chap05/lecture2.htm
Mik azok az enzim inhibitorok (versenyképesek és nem versenyképesek)?
Az enzimek működésének gátlása tehát inaktívvá válik vagy csökkenti hatékonyságát. A kompetitív inhibitorok olyan molekulák, amelyek nagyon hasonlítanak az enzimek természetes szubsztrátjához, és így versenyeznek az aktív helyért. Ennek eredményeként az inhibitor kötődik az aktív helyhez, és továbbra is megmarad, megelőzve a további reakciókat. Az enzim reagálhat az inhibitorral és felszabadíthatja a termékeket, mint általában a szubsztr